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2024-08-02
研究人员发现了蛋白质形成行为的惊人异常,颠覆了长期以来关于细胞产生这些重要分子的方式的假设,并可能导致更好地了解人类的衰老和神经退行性疾病。
约翰霍普金斯大学的生物化学家发现大肠杆菌中的大量蛋白质不能自我重组,这与蛋白质可以自我重组的传统观点相矛盾,即使该团队试图在实验室中用称为“伴侣蛋白”的辅助蛋白来激发修复。
克里格艺术与科学学院化学系助理教授斯蒂芬弗里德说,这一发现令人震惊,他领导了最近发表在美国国家科学院院刊上的研究。
“最令人惊讶的发现是,有些蛋白质甚至伴侣也无能为力,”弗里德说。“如果蛋白质错误折叠,我们被告知伴侣应该能够修复它们。但有些蛋白质就像矮胖子:一旦它们倒下,所有细胞的人和马就无法将它们重新组合在一起。”
蛋白质是由称为氨基酸的较小成分组成的长链分子。所有细胞——无论是否为人类——都含有执行无数功能的蛋白质,包括抗击病毒、构建组织、运行器官和产生其他类型的分子。
蛋白质的形状决定了它正常发挥作用的能力。它们的氨基酸链“折叠”或组织成特定三维结构的方式决定了它们执行的功能。如果展开的蛋白质是一条珍珠项链,那么功能性蛋白质看起来就像是珍珠被组织成球、管和其他具有多种形状和形式的结构。
细胞内的基因突变和其他生化事故会导致蛋白质错误折叠成功能失调的结构。在人类中,蛋白质合成和折叠中的错误会杀死神经元并导致阿尔茨海默氏症、帕金森氏症和其他与衰老相关的神经退行性疾病。但这种行为如何损害细胞功能的细节仍不清楚。
弗里德希望这些发现有助于阐明这一过程。
“从几十年的蛋白质折叠研究中,我们对极少数非常简单的蛋白质了解很多,因为这些蛋白质适合生物物理学家擅长的实验类型,”弗里德说。“我们现在在该领域拥有这些真正令人惊叹的技术,可以分析一个样本中的数万种蛋白质,但这项技术从未真正用于研究折叠。”
Fried的实验室还与宾夕法尼亚州立大学的科学家一起努力更好地了解为什么某些蛋白质不能重新折叠。他们的发现发表在《自然化学》上,表明一些蛋白质只有在细胞核糖体首次产生时才能正确折叠。该研究还表明,细微的突变可能会改变细胞构建和折叠特定蛋白质的速度或速度。
Fried还与约翰霍普金斯大学神经科学家MichelaGallagher合作,研究大肠杆菌蛋白质的发现与记忆丧失和其他认知障碍的衰老大鼠大脑中的蛋白质的比较。他们希望这能深入了解蛋白质折叠故障如何影响人类脑部疾病。
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